Wechselwirkung von Osmolyten und Ionen mit Biopolymeren

Unterschiedliche gelöste Stoffe können sehr unterschiedliche Auswirkungen auf die Stabilität von Proteinen haben. So folgen beispielsweise einfache anorganische Kationen einer wichtigen Faustregel: Je höher die Oberflächenladungsdichte des Kations, desto stärker destabilisiert das Ion Proteine in Lösung. Interessanterweise wird bei Anionen der entgegengesetzte Trend beobachtet. Ebenso sind sich die kleinen Moleküle tert-Butanol und Trimethylamin-N-oxid strukturell sehr ähnlich, destabilisieren bzw. stabilisieren jedoch Proteine. Obwohl solche Auswirkungen auf Biomoleküle gut bekannt sind, sind die Details auf molekularer Ebene nicht vollständig verstanden.

Wir untersuchen derzeit die Wirkung von Osmolyten und Ionen auf die Dynamik von Wasser und die Mobilität von Protein-Modellbausteinen in Lösung. Ziel ist es hier, die zugrundeliegende molekulare Wechselwirkung zwischen diesen gelösten Stoffen und Proteinen zu entschlüsseln. Dazu untersuchen wir hauptsächlich die Rotation der Moleküle in Lösung, da diese Rotation auch von sehr schwachen Wechselwirkungen mit der Umgebung empfindlich gestört wird.